Polski naukowiec rozpracował enzym kluczowy w walce z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z systemem rozpracował enzym, którego działanie że żyć ważne dla walki z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego dorobiliśmy klucz – mówi naukowiec.
– Od kilku lat współpracujemy z grupą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor miał sporzy pomysł na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z badań tychże potrafią już mieć też chemicy, i nawet firmy do przygotowania testów diagnostycznych, które pozwoliły szybciej ustalić, czy człowiek jest koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z całego świata
– Jest obecne akurat wtedy najważniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o którym tajemniczo mówią firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – oczywiście o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w regionie nauk chemicznych a o produktach.
Prowadzone przez analityków z Wrocławia badania stoją się też bazą dla poszukiwań środka na COVID-19.
Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, jakie są w niniejszym wirusie. – To zapewnia mu poczucie. Zahamowanie zjawiska tego enzymu natychmiast powoduje, że ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.
– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby zadanie tego enzymu (hamowałby jego działalność – red.), to właściwie zabijamy koronawirusa. To naturalnie z ówczesnej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.
– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego klucz – porównuje naukowiec. Jak działa, enzym ten stanowił znakomity, lecz były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – A my znaleźliśmy jeden klucz, który awansuje do tego enzymu – precyzuje naukowiec.
Ekspert wyjaśnia, skąd badacze dokonali ten główny dla koronawirusa enzym – i nie wiedzieli, że istnieje taki istotny. – Od kilku lat współpracujemy z grupą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem spośród nim działalność podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio publikację o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał sporzy pomysł na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS oraz jej podstawowego inhibitora. Parę lat później na pamięć tego zjawiska w Singapurze powstała nawet rzeźba.
– Na starcie lutego ostatniego roku, jak tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. To zaczęliśmy ją daleko dokładnie badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 jest mocno odpowiednia do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą pracował prof. Hilgenfeld.
Naukowcy podzielili się zyskami z całym światem
Jak tłumaczy, istnieje wówczas enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w perspektyw P1”). – U mężczyzn właściwie nie ma takich enzymów – zapewnia badacz. Stąd również można się spodziewać, że gdyby powstaną leki wielkie w obecny enzym, obecne będą one przeszkadzać wirusowi, ale już nie człowiekowi. A wtedy świadczy, że będą niemal toksyczne.
Publikacja (z owocami z doświadczeń) zespołu prof. Drąga istnieje ciągle w trakcie recenzowania, lecz jego skład już teraz nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z całego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint książki jest otwarty online. – Zatem istnieje prezent z mojego laboratorium dla ludzi uczestników – zaznacza naukowiec. I sprawia, że w chwila dni po pracy zainteresowanych nie brakuje. Z zapytaniami i możliwościami współpracy przedstawiają się zespoły z pozostałych stron świata.
– To, co teraz opublikowaliśmy – to sama spośród najistotniejszych informacji, które można korzystać o tym enzymie. Wtedy jego doskonała preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te pokazują, z którymi aminokwasami enzym potrafi się łączyć w znacznych rolach. – Możemy powiedzieć, czy to są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy jeszcze stworzyć mapę najważniejszego znaczenia tego enzymu i dostosowywać do niego choćby leki, które szybko uważają się na zbytu – mówi naukowiec.
Dodaje, że z badań tychże potrafią już mieć też chemicy lub firmy, aby tworzyć nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, i nawet firmy do przygotowania testów diagnostycznych, które pozwoliły szybciej ustalić, czy człowiek jest koronawirusa.
– Teraz na przypadku jesteśmy własne białka spośród obecnego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo akcji jest bezpośrednio niesamowite – zaznacza prof. Drąg.
Badacze z Wrocławia mogli spowodować swoje badania tak szybko dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.
Opracowana przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala myśleć i brać bardzo aktywne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką skalę aminokwasów (jakie nie panują w naturze), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Że ona przynosić do wykonywania nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te doceniony został dopiero w 2019 r. Nagrodą Fundacji na myśl Nauki Polskiej.
Zobacz również ekg Kołobrzeg
